求助计算一段短蛋白氨基酸序列的电荷

导肽是新生蛋白N-端一段大约20～80个氨基酸的肽链， 通常带正电荷的碱性氨基酸(特别是精氨酸和赖氨酸)含量较为丰富， 如果它们被不带电荷的氨基酸取代就不起引导作用，说明这些氨基酸对于蛋白质的定位具有重要作用。这些氨基酸分散于不带电荷的氨基酸序列之间。转运肽序列中不含有或基本不含有带负电荷的酸性氨基酸，并且有形成两性α螺旋的倾向。转运肽的这种特征性的结构有利于穿过线粒体的双层膜。不同的转运肽之间没有同源性，说明导肽的序列与识别的特异性有关，而与二级或高级结构无太大关系。
导肽运送蛋白质时具有以下特点:①需要受体; ②消耗ATP; ③需要分子伴侣; ④要电化学梯度驱动; ⑤要信号肽酶切除信号肽; ⑥通过接触点进入;⑦非折叠形式运输。
导肽结构和功能
翻译后膜的插入依赖于前导顺序。线粒体和叶绿体都能合成其本身的核酸和某些蛋白。线粒体只合成约10种细胞器蛋白，叶绿体合成20%的细胞器蛋白，细胞器蛋白是在细胞液中合成的，和通过游离的核糖合成胞液的蛋白方式相同，合成后再转运到细胞器中。