细胞内蛋白质翻译后为什么要进行修饰，其修饰方式有哪些？

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蛋白的一级结构中有些编码的氨基酸残基序列并不参与Z终装配产物的组成，但能介导其它蛋白质正确装配成有功能活性的空间结构，再修饰的过程中会被切除。
修饰一般指：
氨基端和羧基端的修饰。
共价修饰：磷酸化、糖基化。

这个题是我们的，我把答案给你。

前体蛋白是没有活性的，常常要进行一个系列的翻译后加工，才能成为具有功能的成熟蛋白。加工的类型是多种多样的，一般分为四种。
一、N-端f-Met或Met的切除
原核生物的肽链，其N-端不保留fMet，大约半数蛋白由脱甲酰酶除去甲酰基，留下Met作为diyi个氨基酸；在原核及真核细胞中fMet或者Met一般都要被除去，此是由氨肽酶水解来完成的。水解的过程有时发生肽链合成的过程中，有时在肽链从核糖体上释放以后。
二、二硫键的形成
两个半胱氨酸相距较远硫氢基可以氧化成二硫键，产生mRNA中没有相应密码子的胱氨酸。
三、化学修饰
化学修饰的类型也很多，包括磷酸化（如核糖体蛋白的Ser，Tyr和Trp残基常被磷酸化）；糖基化（如各种糖蛋白）；甲基化（如组蛋白，肌蛋白），乙基化（如组蛋白），羟基化（如胶原蛋白），还有各种辅基如大卟啉环结合在叶绿蛋白和血红蛋白上。
四、剪切
原核生物和真核生物很多的前体蛋白要经过剪切后方可成为成熟的蛋白。在真核生物中，Z有名的例子是高等生物的胰岛素。