DNA复制时前导链与随从链的合成有哪些不同

DNA复制时前导链与随从链的合成有哪些不同
1．简述分子生物学的ZX法则及其扩充。
2．何谓DNA的半保留复制？简述复制的主要过程。
3．DNA复制时，应具备哪些条件？
4．造成DNA损伤的因素是什么？损伤的修式有哪几种？
5．简述DNA损伤的修复类型。
1．1958年，Crick提出了分子生物学的ZX法则。DNA是遗传的主要物质，携带有遗传信息。通过复制，遗传信息从亲代DNA传到子代DNA。DNA把遗传物质传递给RNA的过程称为转录。RNA通过翻译，以三个碱基序列决定一个氨基酸这种遗传密码方式，决定蛋白质的基本结构。这种遗传信息的传递规律称为ZX法则。其扩充包括在反转录酶的作用下以RNA为模板，指导DNA合成的反转录过程。同时RNA本身也可以进行复制及翻译成蛋白质。
2． DNA在复制时，亲代DNA两条链均可作为模板，生成两个完全相同的子代DNA，每个子代DNA的一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，称为半保留复制。复制的主要过程是：(1)拓扑异构酶松弛超螺旋；(2)解螺旋酶将双股螺旋打开；(3)单链DNA结合蛋白结合在每条单链上，以维持两条单链处于分开状态；(4)引物酶催化合成RNA引物；(5) DNA 聚合酶Ⅲ 催化合成新的DNA 的领头链及冈崎片段；(6)RNA酶水解引物， DNA聚合酶Ⅰ催化填补空隙；(7) DNA连接酶将冈崎片段拼接起来以完成随从链的合成。
3． (1)底物：以脱氧三磷酸核苷为底物，总称dNTP，包括dATP 、dGTP 、dCTP 、dTTP。
(2)模板：要有母链DNA为模板必须先解链，解旋。双链解开后，两链均可做模板。
(3)酶和蛋白质因子：DNA聚合酶等，还需要特定的蛋白质因子。
(4)引物：以小段RNA作为引物。
4． 造成DNA损伤的因素及损伤的修式：
(1)引起DNA损伤的因素：主要是一些物理和化学因素，如紫外线照射，电离辐射，化学诱变剂等。
(2)损伤修复的方式有：光修复、切除修复、重组修复和SOS修复。
5． 修复是指针对已经发生的缺陷而施行的补救机制，主要有光修复、切除修复、重组修复和SOS修复。光修复：通过光修复酶催化完成的，需300～600nm波长照射即可活化，可使嘧啶二聚体分解为原来的非聚合状态，DNA完全恢复正常。切除修复：细胞内主要的修复机制，主要有核酸内切酶、DNA聚合酶Ⅰ及连接酶完成修复。重组修复：先复制再修复。损伤部位因无模板指引，复制出来的新子链会出现缺口，通过核酸酶将另一股健康的母链与缺口部分进行交换。SOS修复：SOS是国际海难信号，SOS修复是一类应急性的修式，是由于DNA损伤广泛以至于难以继续复制由此而诱发出一系列复杂的反应。
1．简述三种RNA在蛋白质合成中的作用。
2．试述复制、转录、翻译的方向性。
3．简述原核生物蛋白质翻译延长过程。
1．（1）mRNA的作用：以一定结构的mRNA作为直接模板合成一定结构的多肽链，将mRNA上带有遗传信息的核苷酸顺序翻译成氨基酸顺序，即mRNA是通过其模板作用传递遗传信息，指导蛋白质的合成。
（2）tRNA的作用：tRNA是转运氨基酸的工具。作为蛋白质合成原料的20种氨基酸各有其特定的tRNA，而且一种氨基酸常有数种tRNA来运载。
（3）rRNA的作用：它和蛋白质结合成核蛋白体，是蛋白质合成的场所。
2．（1）复制的方向性：DNA复制时，每个复制子可形成两个复制叉，如模板单链DNA3’→5’的方向与复制叉方向相同，则是连续复制；如果模板方向和复制叉方向相反，则DNA合成为不连续合成。
（2）转录的方向性：DNA模板解链方向是3’→5’；转录RNA合成的方向是5’→3’。
（3）翻译的方向性：核蛋白体沿mRNA从5’→3’方向进行翻译，所合成的多肽链方向是由N端→C端。
3．（1）进位：氨基酰-tRNA根据遗传密码的指引，进入核糖体A位；
（2）转肽（成肽）：在转肽酶作用下，将P位点上肽酰基转移到A位点氨基酰-tRNA上，在A位上形成肽键，肽链延长；
（3）转位（移位）：核糖体在mRNA上以5’→3’移动三个核苷酸距离，卸载的tRNA离开P位点移至E位，在A位上新形成肽酰-tRNA又移到P位上，下一个密码子对应A位点。
1．区别酶蛋白与蛋白酶。
2．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？
3．简述“诱导契合假说”。
4．简述Km和Vmax的意义。
5．区别酶的激活与酶原的激活。

1．酶蛋白与蛋白酶是两个完全不同的概念。酶蛋白是全酶的一部分，结合酶中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子，全酶等于酶蛋白＋辅助因子。只有全酶才具有催化作用，将酶蛋白与辅助因子分开后，均无催化作用。如琥珀酸脱氢酶是由酶蛋白部分和辅助因子FAD结合构成的，只有琥珀酸脱氢酶这一全酶才具有催化活性。而蛋白酶是水解蛋白质的酶，为一完整的酶，具有水解蛋白质的作用，属于单纯蛋白酶类，胰蛋白酶是分泌的水解蛋白质的酶。
2．（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；
（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；
（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；
（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
3．酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为酶－底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击，这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性ZX结构Z相吻合，从而降低反应的活化能。
4．Km（米氏常数）：
（1）Km值等于酶促反应速度为Z大速度一半时的底物浓度。
（2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用。
（3）Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10－2~10mmol/L之间。
Vmax（Z大速度）：
Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从Vmax计算酶的转换数。酶的转换数定义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子（或活性ZX）催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1~104/秒之间。
5．酶的激活与酶原的激活不同。酶的激活是使已具有活性的酶活性，即使酶的活性由小变大。如氯离子是唾液淀粉酶的激活剂，唾液淀粉酶本身就具有水解淀粉的能力，只是活性较低，加入氯离子后，使水解淀粉能力增强。而酶原的激活是使本来无活性的酶原转变成有活性的酶，即使无活性变为有活性。如肠激酶是胰蛋白酶原的激活剂，胰蛋白酶原本身没有水解蛋白质的能力，当加入肠激酶后，肠激酶能引起胰蛋白酶原分子结构改变，并使之转变成胰蛋白酶，后者具有水解蛋白质的作用。
1．糖酵解的生理意义？
2．糖异生的生理意义？
3．磷酸戊糖途径的生理意义？
4．NADPH有哪些重要的生理意义？
5．什么是糖异生的三个“能障”？克服这三个“能障”需要哪些酶？
6．血糖的来源和去路？
7．三羧酸循环的生理意义是什么？
1．⑴糖酵解Z主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。当机体缺氧或剧烈运动，肌局部血液不足时，能量主要通过糖酵解获得。
⑵在生理条件下，某些组织细胞通过糖酵解获得能量。成熟红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。神经、白细胞、等代谢极为活跃，即使不缺氧，也常由糖酵解提供部分能量。
2．⑴当空腹或饥饿时，体内糖的来源不足，依赖甘油、氨基酸等异生成葡萄糖以维持血糖水平恒定，保证主要依赖葡萄糖供能的组织(如脑组织)功能正常。
⑵糖异生是肝补充或恢复糖原储备的重要途径。
⑶长期饥饿时，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡，对于防止饥饿造成的代谢性酸中毒有重要作用。
3．⑴是体内产生5-磷酸核糖的重要途径，核糖是核酸和游离核苷酸的组成成分。
⑵产生NADPH+H+：①作为供氢体参与体内的许多合成代谢；如从乙酰CoA合成脂酸、胆固醇。②参与体内的羟化反应，是加单氧酶系的供氢体。与生物合成有关，如胆汁酸或某些类固醇激素的合成等；与生物转化有关。③是谷胱甘肽还原酶的辅酶，维持谷胱甘肽处于还原状态，还原型的谷胱甘肽可以保护一些含有-SH基的蛋白质或酶免受氧化剂尤其是过氧化物的损害。对维持红细胞的完整性起重要作用，同时防止高铁血红蛋白生成。
⑶磷酸戊糖途径与糖酵解、糖有氧氧化及糖醛酸途径相通。
4．⑴NADPH作为供氢体参与体内许多合成代谢。 如从乙酰CoA合成脂酸、胆固醇。
⑵参与体内的羟化反应，是加单氧酶系的供氢体。与生物合成有关，如胆汁酸或某些类固醇激素的合成等；与生物转化有关。
⑶是谷胱甘肽还原酶的辅酶，维持谷胱甘肽于还原状态。还原型谷胱甘肽能保护巯基酶的活性，对维持红细胞的完整性起重要作用，同时防止高铁血红蛋白生成。
5．糖酵解过程中由已糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶催化的反应不可逆，这三个不可逆反应是糖异生的三个“能障”。克服这三个“能障”需要四个限速酶，即丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖双（二）磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。
6．来源：⑴食物中糖经消化、吸收。⑵肝糖原分解。⑶非糖物质糖异生。
去路：⑴彻底氧化分解，生成CO2和H2O，释放能量。 ⑵合成肝糖原，肌糖原。
⑶转变为非糖物质：脂类、氨基酸等。 ⑷转变成其他糖。
7．⑴是三大营养素的Z终代谢通路。 ⑵是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。
⑶为其他合成代谢提供小分子前体。 ⑷为氧化磷酸化反应生成ATP提供NADH+H+和FADH2。
1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对含量实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的
2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构
3．什么是蛋白质的二级结构它主要有哪几种各有何结构特征
4．举例说明蛋白质的四级结构。
5．变性后蛋白质有何变化？
6．组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？
1．各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。常用的公式为：蛋白质含量(克％)=每克样品含氮克数×6.25×100。
2．一个氨基酸的α－羧基和另一个氨基酸的α－氨基进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键，肽键具有双键性质。由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。肽链有两端:游离α－氨基的一端称为N－端，游离α－羧基的一端称为C－端。蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。
3．蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲四种。在α－螺旋结构中，多肽链主链围绕ZX轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α－螺旋稳定。在β－折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β－折叠构象的稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180o回折，回折部分称为β－转角，β－转角通常由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。
4．蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。
5．生物学活性丧失，溶解度降低，易被蛋白酶水解，粘度增加。
6．组成蛋白质的基本单位是氨基酸，它们都是α－氨基酸。除甘氨酸外，α－碳原子都是不对称碳原子，均为L–α–氨基酸。