微管蛋白的聚合为什么需要GTP而不是ATP？

首先GTP和ATP都能为生命活动提供能量，它们之间只有含氮碱基不同，都可以贮存能量。

另外，这主要还是由微管蛋白的微观结构决定的。微管蛋白是球形分子， 有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)， 这两种微管蛋白具有相似的三维结构， 能够紧密地结合成二聚体， 作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成， β亚基是由455个氨基酸组成， 它们的分子量约55kDa。这两种亚基有35～40%的氨基酸序列同源， 表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。另外， 这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FysZ的GTPase(分子量为40kDa)同源， 这种酶具有和微管蛋白相似的功能， 能够聚合并且参与细胞分裂。α和β微管蛋白的亚基都是直径为4nm的球形分子，它们组成的异源二聚体的长度为8nm。α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点， 位于α亚基上的GTP结合位点， 是不可逆的结合位点，结合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP，所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site，E位点)。还有一种微管蛋白，即γ微管蛋白，不是微管的组成成分， 但是参与微管的组装。