色谱分析 - 氨基酸特点

氨基酸既有酸性又有碱性，意味着它既包含酸性基团（羧酸），又包含碱性基团（伯胺）。
但这些基团通过肽键与残基缩合。
多个氨基酸通过肽键连接形成肽链。
蛋白质/多肽的特征由氨基酸侧链决定。
本文包含详细描述和功能概述。
包括氨基酸的名称、三字母缩写和单字母符号。

氨基酸	特性	结构
丙氨酸 Ala A	类型：疏水性功能：侧链由疏水性甲基组成。与其它疏水性氨基酸一样，丙氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。
精氨酸 Arg R	类型：碱性功能：精氨酸侧链有三个紧密结合的氮原子，是一种碱性极强的氨基酸，pH高达12.5。精氨酸与天冬氨酸或谷氨酸形成静电复合物（盐桥），强化蛋白质的三级结构。它还与附着在蛋白质的酸性基团相互作用，例如核酸的磷酸基团。
天冬酰胺 Asn N	类型：弱极性功能：天冬酰胺是脱酰胺的主要位置，也是甘氨酸（低聚糖）的结合点。
天冬氨酸 Asp D	类型：酸性功能：天冬氨酸的pH为4，与碱性氨基酸相互作用形成静电复合物（盐桥）。天冬氨酸还是金属离子等带正电荷基团的结合位点，其功能的发挥在多种蛋白质中很重要。
半胱氨酸 Cys C	类型：弱极性（含硫）功能：半胱氨酸在蛋白质的三级结构中具有重要作用，其与其它半胱氨酸侧链发生反应并在多肽链的不同部分形成共价键（二硫键）。
谷氨酰胺 Gln Q	类型：弱极性功能：谷氨酰胺的脱酰胺作用与天冬酰胺相比较难，因此基本不作为脱酰胺位点。
谷氨酸 Glu E	类型：酸性功能：谷氨酸的pH稍高于4，与碱性氨基酸相互作用形成静电复合物（盐桥）。谷氨酸还是金属离子等带正电荷基团的结合位点，其功能的发挥在多种蛋白质中很重要。
甘氨酸 Gly G	类型：中性功能：甘氨酸非常小，侧链仅有一个氢，它作为中性氨基酸在肽链中延伸。
组氨酸 His H	类型：碱性功能：组氨酸侧链为弱碱性，pH在6~7之间。组氨酸能够与酸结合，但取决于环境pH。
异亮氨酸 Ile I	类型：疏水性功能：与其它疏水性氨基酸一样，异亮氨酸残基协助形成并维持蛋白质的三级结构。
亮氨酸 Leu L	类型：疏水性功能：与其它疏水性氨基酸一样，亮氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。
赖氨酸 Lys K	类型：碱性功能：赖氨酸侧链是伯胺类，pH为~10.5。赖氨酸与天冬氨酸或谷氨酸形成静电复合物（盐桥），强化蛋白质的三级结构。它还与附着在蛋白质的酸性基团相互作用，例如核酸的磷酸基团。
甲硫氨酸 Met M	类型：弱疏水性（含硫）功能：甲硫氨酸是Z可能被氧化的氨基酸。它是发生氧化作用的指示剂。甲硫氨酸氧化还可能影响生物活性。
苯丙氨酸 Phe F	类型：疏水性、芳香性功能：与其它疏水性氨基酸一样，苯丙氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。由于具有芳香性，苯丙氨酸还是紫外光吸收的有效检测目标。
脯氨酸 Pro P	类型：弱疏水性功能：脯氨酸是一种独特的氨基酸，其疏水侧链与氨基酸末端连接，在肽链中产生张力，使肽链弯曲。该结构特征协助形成蛋白质的三级结构。
丝氨酸 Ser S	类型：极性（含羟基) 功能：丝氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。丝氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。
苏氨酸 Thr T	类型：极性（含羟基) 功能：苏氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。苏氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。
酪氨酸 Tyr Y	类型：极性（含羟基）、芳香性功能：酪氨酸通过氢键与其它氨基酸残基或部分蛋白质结合。还能通过氢键与其它蛋白质或基团结合。酪氨酸还是细胞蛋白质磷酸化的位点。酪氨酸具有芳香性，提供紫外吸收位点。
色氨酸 Trp W	类型：疏水性、芳香性功能：色氨酸具备多环结构，能够通过氢键延长。由于具备芳香性，色氨酸提供紫外光吸收位点。色氨酸还能发出微弱的天然荧光。
缬氨酸 Val V	类型：疏水性功能：缬氨酸侧链是一个疏水性异丙基。与其它疏水性氨基酸一样，缬氨酸协助形成并维持蛋白质的三级结构。