酶的非竞争性YZ的动力学特征是什么？

Km不变
Vm减小到1/(1+[I]/Ki)

简言之就是米氏常数不变，而Z大反应速度变小，

非竞争性YZ剂可逆地与酶的非活性ZX区结合，故酶与YZ剂形成EI后，还可结合底物形成EIS。由于YZ剂不与底物竞争酶的活性ZX，故称为非竞争性YZ作用(4-18c)。 非竞争性YZ作用中增加底物浓度不能解除非竞争性YZ剂的YZ作用。
用米氏方程式推导的方法可以演算出非竞争性YZ的动力学方程式：
v= Vmax[S]
(Km+[S])(1+[I]/ki)
应用双倒数式为以1／v对 1/[S] 作图，可得到非竞争性YZ的特征性曲线。在有非竞争性YZ剂存在时，直线的斜率升高(1+[1]／Ki)倍，直线与纵轴相交点亦比无YZ剂时升高(1+[1]／Ki )倍，说明Vmax降低，但直线与横轴相交点与无YZ剂时相同，即Km不受YZ剂影响。