常规PAGE和SDS PAGE电泳有何异同？

利用的原理都是胶体的电泳，自由平面（介质）都相同，SDS是在原有的PAGE基础上进行了改进，就是加了SDS使样品（蛋白）的荷质比相同，形状都变成长圆柱体，则样品的迁移率就只与分子量有关，可以较准确的分离开质量不同的成份，目的比一般的电泳更明确

SDS是一种阴离子去垢剂，能让寡聚体蛋白中不同的亚基分离，而不能使二硫键打开。如果想让二硫键打开，必须要用2-巯基乙醇或过氧酸来处理。（二楼的回答还是比较准确的）
常规PAGE又称Native-PAGE，是在不改变蛋白质的活性的基础上做的电泳，即不加入任何变性剂。

主要就是看有没有sds，sds的作用相当与把蛋白质包一层膜，从而屏蔽电子大小带来的作用，蛋白质的移动速度只与该蛋白大小有关。

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二烷基硫酸钠）， SDS能断裂分子内和分子间氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构，强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂，蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中，与SDS分子按比例结合，形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物，这种复合物由于结合大量的SDS，使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异，由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。当分子量在15KD到200KD之间时，蛋白质的迁移率和分子量的对数呈线性关系，符合下式：logMW=K-bX，式中：MW为分子量，X为迁移率，k、b均为常数，若将已知分子量的标准蛋白质的迁移率对分子量对数作图，可获得一条标准曲线，未知蛋白质在相同条件下进行电泳，根据它的电泳迁移率即可在标准曲线上求得分子量。